揭示植物在黑暗中变绿之谜

Uncovering the Mystery of How Plants Turn To Green in the Dark

东京大学生命科学院、立命馆大学生物科学与应用生物学、名古屋大学生物科学研究院以及大阪大学蛋白质研究所的研究人员共同合作，阐述了光独立的原叶绿素酸脂还原酶(Pchlide) X射线晶体结构，揭示了植物在黑暗中变绿之谜。该文章 4月18日发表于《Nature》网络版，5月6日刊登在《Nature》杂志上。

光合作用生物采取了两种不同的策略减少原叶绿素酸脂还原酶C17=C18双键合成生成叶绿素酸酯-a (叶绿素-a的直接前体)。其中一个参与光独立的Pchlide氧化还原酶(LPOR)活性，由于LPOR作为{wy}Pchlide还原酶在被子植物中不存在的，幼苗在黑暗中不产生叶绿素。第二个参与光独立(最适合黑暗生长)的Pchlide氧化还原酶(DPOR)。DPOR是一个固氮酶，它由L型蛋白(1个BchL二聚体)和NB-蛋白(一个BchN–BchB四聚体)两个部分组成，结构上分别与固氮酶铁蛋白和钼铁蛋白相关，在许多光合生物中，它为无光的绿色植物（能产生叶绿素）提供分子依据，如光合xx、蓝藻、绿藻和裸子植物。

文章主要报道了来自荚膜红xx(Rhodobacter capsulatus)分辨率为2.3 Å的DPOR NB-蛋白的晶体结构。正如所预料的，其整体结构与固氮钼铁蛋白相似：每个催化反应单位BchN–BchB包含一个Pchlide和一个铁硫簇(NB-簇)，由一个天冬氨酸和三个半胱氨酸独立协调。单独一个天冬氨酸连接对于一个簇装配来说是不必要的，但对催化活性是必要的。特定的Pchlide结合伴随着α-螺旋的局部解旋，这是第二个催化单位BchN–BchB。文章提出了一个独特的反式特异反应机制，其中分别扭曲了Pchlide的C17-丙酸酯及以Pchlide C18和C17为质子供体的BchB天冬氨酸。有趣的是，NB-簇和Pchlide的三维空间布局几乎相同，在固氮酶钼铁蛋白中都是以P-簇和铁钼为共辅助因子，这说明存在一个共同的结构，以减少卟啉和xxxxx的化学稳定性，也说明固氮的分子机制与在黑暗中产生叶绿素的分子机制之间存在一个密切的演化关系。