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前言

“我们惊异地看到，生物进化对构成蛋白质中分子相互作用基础的物理本原所造成的后果的增强，稳定和显现有着多么强 烈的影响。”

“在我们看来，统计物理学和量子力学的一些基本概念不仅对于了解蛋白质的结构和功能，而且对提高一般科学素养来说都是{jd1}必要 的。我们相信，有关基本物理理论和模型的知识对人类文明是必不可少的。”

“实验可以为我们对现象和许多xx细节的所有理性思考提供基本事 实。理论可使我们理解现象的本质和相互关系，并帮助我们设计可获得大量数据的实验。”

“计算机实验涉及高度复杂的系统，可获得需进一步解释 的事实，后者又转而要求有明晰的理论和简化模型。”

“关于方程：“用方程来检验文字”----文字常常产生歧义。”

“本书绝 不是正规的内容丰富的蛋白质课程，也未必能当作参考书用。”

{dy}章 绪论

{dy}讲

“关于蛋白质 在晶体和溶液中的结构是否相同的问题讨论了很多年，至到NMR证实它们几乎xx相同（但有小涨落）才告结束。”

“周围的水越少，氢键（它们 能增强蛋白质骨架的规则的周期性三维结构）就越宝贵，蛋白质的稳定结构也应该越规则。”--------Why？

“人们在谈到“蛋白质结 构”和“蛋白质结构形成”时，其意义实际上只是只水溶性球状蛋白质所显示出的规律性。---必须记住这一点。”

质疑与答疑：1960年前后 Anfinsen所证明的体外refolding严格的说，只是对较小的（200-300AA）的水溶性球状蛋白来说。不是所有的蛋白质都能自发重折叠。 其部分原因是聚集作用，或者是翻译后修饰，特别是高等生物。对膜蛋白质和纤维状蛋白质的自发自组织现象知之甚少。我们总是在讨论较小的单域 （single-domain）球状蛋白质。在以上的论述范畴内，严格的说来，要是蛋白质未受到过强烈的翻译后修饰，即如果在生物合成和初次折叠后它们的 化学结构未受后强烈影响的话，蛋白质是能自发重叠的。如胰岛素，它在体内完成折叠后会失去一半肽链，因而不能折叠。----具体如何？

Cys残基间S-S键的形成应受 到特别xx：在有利的体外环境下，S-S能自发自形成。在体内它们是由特定的酶---二硫化物异构酶催化形成的。S-S的形成是大多数分泌型蛋白质的典型 特征。若适当地中止S-S键，对蛋白质复性而言，非但无害反而有益。----这就是为什么煮熟的鸡蛋不能复性。

蛋白质是“硬的”， 它的肽链是密堆积，原子和原子都是紧紧地挤在一起。这种空间充满的模型甚至无法表达蛋白质具有聚合属性，它只能看上去像马铃薯的表面。而正是这回种球体表 面的理化性质和几何特性决定了蛋白质活性的特异性，而蛋白质的骨架只负责造就和维持这一表面。

关于蛋白质的硬度，较小的单域蛋 白质是一个致命的硬的球，而多域蛋白质的各个自球是可以彼此移动的。但和所有的球一样，蛋白质会在行使功能的时候发生形变。

蛋白质的表面通常会紧紧结合许多 水分子。

蛋白质是“全或无”式地不起作用。

蛋白质功能对结构的影响主要是在 “粗略的”结构层次上，即是在与蛋白质功能的“环境条件”相关联的层次上观察到的。“同一功能可由不同构造xx不同的蛋白质来完成，而不同的功能亦可由构 造相似的蛋白质来完成。”。但这样的事实不应给“构造上相近的蛋白质常常是同源的且具有xx相同或相似的功能”这一{jd1}正确的常理蒙上阴影。---但这又 是不足道的。蛋白质物理学的观点是活性位点可能只是稍微依赖于蛋白质的其余部分的排列。“xx蛋白质体”的共同特点是它们的硬度，因为没 有别的途径可为他提供活性位点特异性。